В водно-солевых растворах молекулы пептида H-(RADA)₄-OH самоорганизуются в фибриллы длиной в сотни нанометров, образуя биогель, пригодный для создания оптимальной среды роста и дифференцировки клеток позвоночных. Филаменты фибрил сложены из пептидов в β-конформации так, что два внешних слоя сформированы заряженными группами остатков аrg, аsp, а внутренний - состоит из метильных групп остатков аlа. Взаимная ориентация пептидов H-(RADA)₄-OH в составе филамента пока не определена и этому вопросу посвящена данная работа. Методом молекулярной динамики были исследованы структурные особенности двух комплексов c β-слоями из параллельных или антипараллельных пептидов (AMBER v.11, силовое поле ff03 при 300K). Определено, что комплекс антипараллельных пептидов характеризуется наименьшими величинами свободной энергии и среднеквадратичного отклонения координат атомов при 300K, что, очевидно, отражает особенности самоорганизации пептидов H-(RADA)₄-OH.

биoгeли, структурa филaмeнтa, сaмooргaнизaция, иoнныe пeптиды

Математическое моделирование в актуальных проблемах науки и техники

Данилкович Алексей Викторович,  ,  orcid.org/0000-0002-4650-9860,  ФИБХ РАН

Тихонов Дмитрий Анатольевич,  ,  orcid.org/0000-0002-1779-464X,  ИТЭБ РАН